จากตารางที่ 3 พบว่า เมื่อระยะเวลาใน

จากตารางที่ 3 พบว่า เมื่อระยะเวลาในการให้อัลตร้าซาวด์แก่ NaCas, WPI and MPI solution at a concentration of 0.1 wt.% นานขึ้น ขนาดโปรตีนของตัวอย่างมีแนวโน้มลดลง เนื่องจากการเกิด cavitation ทำให้ hydrophobic interaction ภายในโมเลกุลเกิดการแตกแยก และเมื่อศึกษาผลของความคงตัวของขนาดโปรตีนในระหว่างเก็บรักษาเป็นระยะเวลา 1 และ7 วัน พบว่า NaCas และ WPI solution at a concentration of 0.1 wt.% มีขนาดโปรตีนใหญ่ขึ้น เนื่องจากปฏิกิริยาระหว่าง non-covalent molecular ส่งผลให้เกิดการรวมตัวกันของหน่วยย่อยของโปรตีนที่มีขนาดเล็ก แต่ MPI solution at a concentration of 0.1 wt.% มีขนาดเล็กลง ซึ่งสันนิฐานว่าอาจเป็นเพราะ ผลของ cavitation ซึ่งทำลายการรวมตัวของโปรตีน และลดขนาดของโปรตีน

ผลลัพธ์ (อังกฤษ) 1:

Table 3 reveals that when the period of time in the ultra sound, WPI and NaCas MPI solution be found at a concentration of 0.1 wt%. The size of the protein, for example, are likely to decrease due to the occurrence of cavitation causes the hydrophobic interaction within a molecule to break and when the results of the study on the stability of the protein during storage periods 1 & 7. The day I found that the solution at a concentration and NaCas WPI 0.1 wt% of protein size larger due to the reaction between molecular non-covalent has resulted in the incorporation of a subset of proteins that are smaller, but the solution at a concentration of 0.1 MPI wt% smaller, which may be because new. The effect of cavitation, which destroys the protein and decrease the size of the protein.

ผลลัพธ์ (อังกฤษ) 2:

Table 3 showed that the duration of the ultra-sound to NaCas, WPI and MPI solution at a concentration of 0.1 wt.% Of a protein sample size was decreased. Due to the cavitation made hydrophobic interaction within the molecule caused a rift. The study of the stability of a protein during storage for a period of one and seven days were NaCas and WPI solution at a concentration of 0.1 wt.% Protein size larger. The reaction between the non-covalent molecular resulted in the incorporation of subunits of proteins with small MPI solution at a concentration of 0.1 wt.% Is smaller, which spatially that may be because the effects of cavitation. which destroyed the aggregation of proteins. And reduce the size of the protein

ผลลัพธ์ (อังกฤษ) 3:

From the table 3 found that when the period of ultrasound to NaCas WPI and, MPI solution at a concentration of 0.1 wt.% longer size of protein samples decreased due to the cavitation makes hydrophobic interaction within molecules torn apart. And when the effect of the stability of protein size during storage period, and 1 7 days revealed that NaCas andSolution at a concentration of 0.1 wt.% size larger because of the reaction between protein non-covalent molecular resulted in the incorporation of unit subset of protein is small. But MPI solution at a concentration of 0.1 wt.% smaller, which assumes that it is because the effect of cavitation which destroyed the incorporation of protein and reduce the size of the protein.