การศึกษาการมีปฏิสัมพันธ์ของโปรตีน 1

การศึกษาการมีปฏิสัมพันธ์ของโปรตีน 14-3-3 กับโปรตีนอื่นๆ เพื่อหาหน้าที่ของโปรตีน 14-3-3 ภายในเซลล์โดยใช้วิธี yeast two-hybrid โดยให้ 14-3-3ES และ 14-3-3EL เป็น bait protein แล้วให้จับกับ cDNA library ของกุ้งขาว พบว่าโปรตีน 14-3-3 ทั้งสองไอโซฟอร์มสามารถจับกับโปรตีน A2M ได้ โดยโปรตีน A2M ที่ได้มามีขนาด 182 กรดอะมิโนและมีน้ำหนักโมเลกุล 20.02 กิโลดาลตัล และผลการจับกันระหว่างโปรตีน 14-3-3ES และ 14-3-3EL กับ A2M ของกุ้งขาวในหลอดทดลองด้วยวิธี GST-pull down (in vitro) สามารถสรุปได้ว่าโปรตีน 14-3-3ES และ 14-3-3EL สามารถจับกับโปรตีน A2M ได้จริง เมื่อนำลำดับกรดอะมิโนที่ได้มาตรวจสอบโดเมน (domain) และหน้าที่ (function) ของโปรตีนด้วยโปรแกรม prosite (http://prosite.expazy.org/scanprosite/) พบว่าโปรตีนดังกล่าวเป็นส่วนหนึ่งของ receptor binding domain ที่อยู่ทางด้านปลายคาร์บอกซิล (-COOH) โดย A2M ในสัตว์มีกระดูกสันหลังจะมีลักษณะขนาดของโมเลกุลใหญ่ ทำหน้าที่เกี่ยวกับกลไกการยับยั้ง proteinase โดยการตัดโมเลกุล A2M-protease ที่ตำแหน่ง thiol ester เป็นผลให้มีตำแหน่ง receptor ด้านคาร์บอกซิลและเกิดช่องว่างภายในโมเลกุล proteinase-A2M ซึ่งการจับของตำแหน่ง receptor ต่อ receptor ของผิวเซลล์เป็น endocytosis (Shanthi et al., 2014) โดยก่อนหน้านี้มีการศึกษาบทบาทหน้าที่ของ A2M ในระบบภูมิคุ้มกันและความสำคัญของการควบคุม proteolysis ในสัตว์ไม่มีกระดูกสันหลัง

ผลลัพธ์ (อังกฤษ) 1:

Study on the interaction of protein with protein 14-3-3 protein functions to find the 14-3-3, inside a cell using yeast two-hybrid, 14-3-3-14-3ES and 3EL as bait protein cDNA library of the handle with white shrimp, it was found that the protein 14-3-3, both an SEO form can capture with A2M by protein protein size 182 that derived A2M.Amino and the left-hand molecules have come "and 20.02 children caught between protein 14-3-3-14-3ES and 3EL with A2M's white shrimp with ways GST-pull down in vitro (in vitro) can conclude that protein 14-3-3-14-3ES and 3EL can catch with A2M protein. When the amino acid sequence to verify the domain (domain) and (function) of proteins with prosite (http://prosite.expazy.org/scanprosite/) showed that these proteins are part of the receptor binding domain located at the end of the car (-COOH) told. by A2M on animals with spinal column will look a big molecular size. Acting on the mechanism of inhibition of proteinase by thiol ester at position A2M-protease molecule cut as a result, the receptor and gap, telling SI car interior position, which capturing proteinase-A2M molecule receptor endocytosis receptor of the cell surface as per (et. al, Shanthi 2014) by a previous study on roles of immune system and A2M of proteolysis in animal control does not have a spine.

ผลลัพธ์ (อังกฤษ) 2:

A study of the interaction of 14-3-3 protein with other proteins. To find out the function of 14-3-3 proteins within cells using yeast two-hybrid by 14-3-3ES 14-3-3EL a bait protein and then bind to the protein cDNA library of shrimp 14-3. -3 both isoforms can bind to protein-protein A2M A2M has acquired a 182 amino acids and has a molecular weight of 20.02 kd breakfasts and the binding between the protein and the 14-14-3-3ES. 3-3EL with A2M of shrimp in vitro by GST-pull down (in vitro) and 14-3-3EL 14-3-3ES can conclude that protein can bind to proteins on the actual A2M amino acid sequence. Nova acquired domain validation (domain) and function (function) of the proteins with prosite (http://prosite.expazy.org/scanprosite/) found that such proteins are part of the receptor binding domain address. The end carboxyl (-COOH) by A2M in vertebrates will look the size of molecules. Proteinase inhibitor acts on the mechanism by cutting A2M-protease molecule at the thiol ester is a receptor where the carboxyl and voids within the molecule. proteinase-A2M The binding of the receptor on the cell surface receptor for endocytosis (Shanthi et al., 2014) previously studied the role of A2M in the immune system and the importance of controlling proteolysis in invertebrates.

ผลลัพธ์ (อังกฤษ) 3:

The interaction of protein with other 14-3-3 protein to protein functions 14-3-3 within cells using yeast two-hybrid. The 14-3-3ES 14-3-3EL is bait and protein to catch up with cDNA Library of white shrimp, it was found that the protein 14-3-3.A2M. By protein A2M derived size and 182 amino acids with a molecular weight of 20.02 kilo DAL DAL and the matching between the protein and 14-3-3ES 14-3-3EL with A2M of white shrimp in vitro method GST-pull down (in. Vitro) it can be concluded that the protein can bind to proteins and 14-3-3ES 14-3-3EL A2M real.(domain) and function (function) of protein with PROSITE program (http:/ / prosite.expazy.Org / scanprosite /), it was found that the protein is part of the receptor binding domain at the end carboxyl (- COOH). A2M in vertebrates is the size of the molecules. Acts on the mechanism of inhibition of proteinase by cutting the molecules.The thiol ester resulting in a position receptor the carboxyl and spaces within the molecule proteinase-A2M which grip position. Receptor per receptor of skin cells are endocytosis (Shanthi et al.2014), by a previous study of the role of A2M in the immune system and the importance of controlling proteolysis in invertebrates