ฉันรักการแปลHeat treatments, varyin

ฉันรักการแปล
Heat treatments, varying levels of protein, ionic strength and pH, in addition to
the molecular interactions among food processing, which affect certain physicochemical
properties in resulting gels of commercial soy isolates ( > 90% protein)
are discussed. Calorimetric measurements were used to describe a partially
denatured molecular order and conclude that temperature and the heating rate of
temperature are expected to correlate strongly to the macromolecular conformational
changes. Structural characterisation with small deformation rheological
measurements (elastic modulus, tan S, creep/compliance) was performed for a
series of soy protein with the temperature treatments ranging from 30 to 90°C in
an attempt to examine the mechanisms involved. Aggregate gels were observed at
lower temperatures (up to 60°C preheat treatment) with maximum network
rigidity, which is associated with the different degrees of ‘pregelation’ stages
during the production process. ‘Disaggregation’ at higher temperatures treatments
weakened the molecular association and produced more elastic, finestranded
gels. Essentially, disulphide linkages on heated networks and mainly
non-covalent physical forces of attraction in their cooled counterparts, contributed
to the nature of gels’ behaviour, while the involvement of hydrophobic
interaction was negligible. Lower concentrations were more sensitive to temperature
factor. Similar conclusions on the structure and rigidity were also
observed from long-time creep experiments. Both covalent and non-covalent
topological interactions, which are involved in the heated (90°C) network stabilisation,
contributed proportionally with concentration to the viscoelastic constants
from a six-element mechanical model. Heated protein aqueous
preparations with urea, a structure perturbing agent, produced entropically elastic
networks, with substantial homogeneity, but still significant enthalpic contribution
was observed. Textural changes due to sensitivity on ionic strength and
pH were investigated for different soy protein concentrations, using texture analysis
compression measurements. The presence of salt strengthened the interaggregate
forces, promoted aggregation and, therefore, stabilised the structure of
partially denatured soy protein gels. Copyright 6 1996 Published by Elsevier

ผลลัพธ์ (อังกฤษ) 1:

(> โปรตีน (โมดูลัสยืดหยุ่นตาลต, คืบ / ปฏิบัติ) 30-90 (ไม่เกิน 60 องศาเซลเซียสการรักษาอุ่น) 'pregelation' disulphide (90 ° C) entropically เครือข่ายที่มีความสม่ำเสมอมาก แต่ยังคงมีส่วนร่วมอย่างมีนัยสำคัญ 6 1996 เผยแพร่โดยเอลส์

ผลลัพธ์ (อังกฤษ) 2:

ฉันรักที่จะแปล
การรักษาความร้อนแตกต่างกันระดับของโปรตีนแข็งแรงอิออนและพีเอชที่นอกเหนือไปจาก
การมีปฏิสัมพันธ์ในระดับโมเลกุลท่ามกลางการแปรรูปอาหารซึ่งส่งผลกระทบต่อทางเคมีกายภาพบาง
คุณสมบัติในที่เกิดเจลของเชื้อถั่วเหลืองพาณิชย์ (> โปรตีน 90%)
จะกล่าวถึง วัดแคลอรี ถูกนำมาใช้เพื่ออธิบายบางส่วน
การสั่งซื้อโมเลกุลเอทิลแอลกอฮอล์และสรุปได้ว่าอุณหภูมิและอัตราความร้อนของ
อุณหภูมิที่คาดว่าจะมีความสัมพันธ์อย่างยิ่งกับโครงสร้างโมเลกุล
เปลี่ยนแปลง ลักษณะโครงสร้างที่มีการเสียรูปขนาดเล็กไหล
วัด (โมดูลัสยืดหยุ่นตาลต, คืบ / Compliance) ที่ได้ดำเนินการ สำหรับ
ซีรีส์ของโปรตีนจากถั่วเหลืองที่มีการรักษาอุณหภูมิตั้งแต่ 30-90 องศาเซลเซียสใน
ความพยายามที่จะตรวจสอบกลไกการมีส่วนร่วม เจลรวมถูกตั้งข้อสังเกตที่
อุณหภูมิต่ำ (ไม่เกิน 60 องศาเซลเซียสอบรักษา) กับเครือข่ายสูงสุด
ความแข็งแกร่งซึ่งเป็นที่เกี่ยวข้อง ด้วยองศาที่แตกต่างกันของขั้นตอน 'Pregelation'
ในระหว่างกระบวนการผลิต 'แตก' ที่รักษาอุณหภูมิที่สูงขึ้น
อ่อนแอสมาคมโมเลกุลและผลิตยืดหยุ่นมากขึ้น Finestranded
เจล โดยพื้นฐานแล้วการเชื่อมโยงเครือข่ายใน disulphide ร้อนและส่วนใหญ่
ที่ไม่ใช่โควาเลนกองกำลังทางกายภาพของสถานที่ใน. ระบายความร้อนด้วยคู่ของพวกเขามีส่วน
ธรรมชาติของพฤติกรรมเจล 'ในขณะที่การมีส่วนร่วมของสารที่
มีปฏิสัมพันธ์ได้เล็กน้อย ความเข้มข้นต่ำมีความไวต่ออุณหภูมิ
ปัจจัย ข้อสรุปที่คล้ายกันในโครงสร้างและความแข็งแกร่งก็ยัง
สังเกตได้จากเวลานานทดลองคืบ ทั้งโควาเลน และไม่ใช่โควาเลน
Interactions ทอพอโลยีซึ่งมีส่วนร่วมในการให้ความร้อน (90 ° C) เสถียรภาพเครือข่าย
ทำตามสัดส่วนที่มีความเข้มข้นในการคงหนืด
จากหกธาตุกลรุ่น โปรตีน AQUEOUS ที่อุ่น
เตรียมยูเรียกับโครงสร้างก่อกวนตัวแทนในการผลิต entropically ยืดหยุ่น
เครือข่ายที่มีความสม่ำเสมอมาก แต่ยังคงมีส่วนร่วมอย่างมีนัยสำคัญ Enthalpic
เป็นที่สังเกต การเปลี่ยนแปลงเนื้อเนื่องจากความไวต่อความแข็งแรงของอิออนและ
พีเอชได้รับการตรวจสอบความเข้มข้นโปรตีนถั่วเหลืองที่แตกต่างกันโดยใช้การวิเคราะห์พื้นผิว
การวัดการบีบอัด การแสดงตนของเกลือเข้มแข็ง Interaggregate
กองกำลังเลื่อน การรวมตัวและดังนั้นเสถียรภาพโครงสร้างของ
ถั่วเหลืองแปลงสภาพบางส่วนเจลโปรตีน ลิขสิทธิ์ 6 1996 เผยแพร่โดยเอลส์

ผลลัพธ์ (อังกฤษ) 3:

I love translation
Heat treatments varying levels, of protein ionic strength, and pH in addition, to
the molecular interactions. Among, food processing which affect certain physicochemical
properties in resulting gels of commercial soy isolates (> 90% protein)
are. Discussed. Calorimetric measurements were used to describe a partially
.Denatured molecular order and conclude that temperature and the heating rate of
temperature are expected to correlate strongly. To the macromolecular conformational
changes. Structural characterisation with small deformation rheological
measurements. (elastic modulus Tan S, creep / compliance), was performed for a
series of soy protein with the temperature treatments ranging. From 30 to 90 ° C in
.An attempt to examine the mechanisms involved. Aggregate gels were observed at
lower temperatures (up to 60 ° C preheat treatment). With maximum network
rigidity which is, associated with the different degrees of 'pregelation' stages
during the production. Process. 'Disaggregation' at higher temperatures treatments
weakened the molecular association and produced, more elastic. Finestranded
gels.Essentially disulphide linkages, on heated networks and mainly
non-covalent physical forces of attraction in their cooled. Counterparts contributed
to, the nature of gels', behaviour while the involvement of hydrophobic
interaction was, negligible. Lower concentrations were more sensitive to temperature
factor. Similar conclusions on the structure and rigidity were also
.Observed from long-time creep experiments. Both covalent and non-covalent
topological interactions which are, involved. In the heated (90 ° C), network stabilisation
contributed proportionally with concentration to the viscoelastic constants
from. A six-element mechanical model. Heated protein aqueous
preparations, with urea a structure perturbing agent produced entropically,, Elastic
, networksWith, substantial homogeneity but still significant enthalpic contribution
was observed. Textural changes due to sensitivity. On ionic strength and
pH were investigated for different soy protein concentrations using texture, analysis
compression. Measurements. The presence of salt strengthened the interaggregate
forces promoted aggregation, and therefore stabilised,,, The structure of
.Partially denatured soy protein gels. Copyright 6 1996 Published by Elsevier.